Enzimlerin biyokimyası. Yapı, özellikler ve fonksiyonlar

her canlı organizmanın hücre, kimyasal reaksiyonlar milyonlarca gerçekleşecek. Her biri önemli olduğunu, nedenle yüksek bir düzeyde biyolojik süreçlerin hızını muhafaza etmek önemlidir. Hemen hemen her reaksiyon, enzim ile katalize edilir. enzimler nelerdir? Bir kafeste rolleri nedir?

Enzimler. tanım

"Enzim" Latin fermentum türetilmiştir - mayalama. Onlar da zyme tr Yunancadan enzimleri çağrılabilir - "çarçabuk."

Enzimler - biyolojik olarak aktif maddeler, bu nedenle hücre içinde meydana gelen herhangi bir reaksiyon, onlar olmadan yapamaz. Bu bileşikler, katalizör olarak hareket eder. Bu duruma göre, herhangi bir enzim, iki temel özelliğe sahiptir:

1) Enzim biyokimyasal reaksiyonu hızlandırır, fakat tüketilmez.

2) Denge sabiti değeri değiştirmek, ancak sadece bu değerin başarısını hızlandırır etmez.

Enzimler bin biyokimyasal tepkimeleri hızlandırmak ve bazı durumlarda, bir milyon kere. Bu enzim sisteminin yokluğunda tüm hücre içi işlemleri hemen hemen durduruldu ve hücre kendisi ölür anlamına gelir. Bu nedenle, aktif bileşenler olarak enzimler rolü yüksektir.

Enzimlerin çeşitli hücre metabolizmasını düzenleyen çeşitlendirmek mümkün kılar. enzim parçası bir çok farklı sınıflar tepkimelerin herhangi bir basamağında ise. Biyolojik katalizörler molekülün spesifik bir oluşum vasıtasıyla yüksek seçiciliğe sahiptir. T. için. Çoğu durumda, enzimler, protein yapısında, bunlar tersiyer veya kuaterner bir yapı bulunmaktadır. sebebi yine molekülün spesifikliğidir.

hücredeki enzimlerin fonksiyonu,

Enzimin ana görevi - ivme karşılık gelen tepki. Herhangi bir kaskad prosesler, hidrojen peroksit ve bitiş glikoliz ayrışma için, biyolojik bir katalizörün mevcudiyetini gerektirir.

Enzimlerin düzgün çalışması belirli bir alt-tabaka için, yüksek özgüllük elde. Bu katalizör, yalnızca belirli bir reaksiyon ve daha fazla, daha da çok benzer hızlandırabilir anlamına gelir. enzimin özgüllüğünün derecesi ile, grupları aşağıdaki gibidir:

sadece tek bir reaksiyon ile katalize zaman 1) mutlak özgüllük ile enzimler. Örneğin, kolajenaz kolajen ve maltaz klivaj maltoz sindirir.

2) göreli özgüllüğü olan enzimler. Bu örnek, hidrolitik bölünmesi için, reaksiyonlar belirli bir sınıfı katalizler maddeler içerir.

biocatalyst iş substrata aktif sitenin bağlantısı ile başlar. Aynı zamanda bir anahtar-kilit benzer tamamlayıcı etkileşim hakkında konuşmak. alt-tabaka ile tam bir eşleşme mümkün reaksiyonun hızlandırılması için kılan aktif merkezi oluşturur Bu ifade eder.

Bir sonraki adım, reaksiyonu sırasında meydana gelir. Enzim kompleksi hareketiyle hızı artar. Sonunda, reaksiyon ürünleri ile ilişkili olan enzim olsun.

Son aşama - aktif bölge bir kez daha başka bir işlem için serbest kalır, bundan sonra enzim, reaksiyon ürünlerinin ayrılması için.

Şematik olarak, her bir aşamada enzimin çalışma şu şekilde yazılabilir:

1) S + e -> SE

2) SE -> SP

3) SP - enzimi ve p - - Ürün substrat, E, - S> S + P.

enzimlerin sınıflandırılması

İnsan vücudunda, sen enzimlerin çok sayıda bulabilirsiniz. Onların işlevleri ve çalışmaları hakkında tüm bilgiler sistematize edildi ve sonuç olarak kolayca belirli bir katalizör olduğunu belirlemek hangi aracılığıyla ortak bir sınıflandırma vardı. Burada altı temel enzim sınıflandır, hem de alt bazı örnekler verilmiştir.

1. Oksidoredüktaz.

Bu sınıfa ait enzimler redoks reaksiyonlarını katalizleyen. Toplam 17 alt grupları iyileşti. Oksidoredüktazlar, genellikle protein olmayan kısmı temin vitamini veya heme vardır.

Oksidoreduktazların arasında şunlar genellikle aşağıdaki alt gruplar bulundu:

a) Dehidrogenaz. Biyokimya-dehidrojenaz enzimi, hidrojen atomu yarılması ve başka bir alt-tabaka için aktarmaktır. Bu alt grup, solunum, fotosentez reaksiyonlarda yaygın olarak kullanılır. dehidrojenaz parçası olarak koenzim NAD / NADH veya flavoproteinler FAD / FMN şeklinde zorunlu olarak bulunur. Genellikle metal iyonları bulunmaktadır. Örnekleri arasında, tsitohromreduktazy gibi enzimleri, piruvat dehidrojenaz, izositrat dehidrojenaz, ve aynı zamanda pek çok karaciğer enzimleri (laktat dehidrojenaz, glutamat dehidrojenaz, ve böyle devam eder. D) içerir.

b) oksidazlar. enzimlerinin reaksiyon ürünleri, su veya hidrojen peroksit olabilir, böylece hidrojen oksijen ilavesini, (H ₂ 0, _H2 0 _{2) katalizler.} enzimlerin örnekleri, tirosinaz oksidaz Sitokrom.

c) peroksidaz ve katalaz - su ve oksijene ayrışma _{H2O 2} katalize eden enzimlerdir.

g) oksijenaz. Bu biyokatalistler substrata oksijen bağlanmasının hızlandırılması. Dofamingidroksilaza - Bu enzimlerin örneklerinden biri.

2. Transferazlar.

Bu grubun hedef enzimleri alıcı verici maddenin maddenin radikallerle transferidir.

a) ya da önleyebilir. DNA metiltransferaz - proses kontrolü önemli enzimler DNA replikasyonu. Metilasyon nükleotidleri, nükleik asit çalışma düzenlenmesinde önemli bir rol oynar.

b) asiltransferaz. Bu alt gruba ait enzimler başka bir asil grubu, bir molekülden taşınmaktadır. Örnekler açiltransferazlar: lesitin-kolesterol asiltransferaz (kolesterol üzerinde bir yağ asidi ile işlevsel gurup taşır), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (asil grubu lizofosfatidilkolin aktarılır).

c) aminotransferazlarından - amino asitlerin dönüştürülmesi katılan enzimler. bir amino grubu aktarılarak piruvat ve glutamattan alanin sentezini katalize enzimler alanin aminotransferaz örnekler.

g) fosfotransferaz. Enzimler fosfat grubunun bu alt grubunun eklenmesini katalize etmektedir. Diğer adı fosfotransferaz kinaz, daha yaygındır. Örnek olarak (çoğunlukla glikoz) heksoz fosfat kalıntılarına eklenir, heksokinaz ve aspartat gibi enzimleri, ve bunlar arasında aspartik asit , sırasıyla.

3. Hidrolazlar - molekülde bağların bölünmesini katalize eden bir enzim sınıfıdır, su ilave edilir. Bu gruba ait maddeler - Ana sindirim enzimi.

a) esterazlar - ester bonds kırmak. Örnek - katı yıkmak lipazlar.

b) glikosidazlar. Bu serinin Biyokimya enzimleri polimerler (oligosakkaridler ve polisakkaridler) glikosit bağları imha yatmaktadır. Örnekler: amilaz, sukroz, maltaz.

c) peptidaz - amino asitler proteinlerin parçalanmasının katalize eden enzimlerdir. örneğin karboiksipeptidaza pepsin, tripsin, kimotripsin gibi peptidaz ile ilişkili enzimleri içerir.

g) amidazlar - klivaj amid bağları. Örnekler: .. Arginaz, üreaz, glutaminaz vb enzimler amidaz Birçok bulunan ornitin döngüsü.

4. Liyazlar - hidrolazlar benzer fonksiyonlar için enzimler, ancak su tüketilmeyen moleküllerinde bağların bölünme. Bu sınıfa ait enzimler, her zaman vitamin B1 ve B6 formunda, örneğin, protein olmayan kısmının bir bölümü vardır.

a) dekarboksilaz. Bu enzimler, Cı-C bağı ile hareket ederler. Örnekler glutamik asit dekarboksilaz ya da piruvat dekarboksilaz vardır.

b) hidrataz ve dehidrataz - C = O bağların bölünmesini katalize eden enzimlerdir.

c) amidin liyazlardır - C = N bağı yok. Örnek: argininsuktsinatliaza.

g) R-O liaz. Bu gibi enzimler, genellikle, bir alt-tabaka malzemeden bir fosfat grubu parçalanır. Örnek: adenilat siklaz.

yapılarına göre enzimlerin Biyokimya

her bir enzimin özelliği birey sadece kendi doğal yapısı tarafından tespit edilir. Herhangi bir enzim - temel olarak protein ve yapısı ve katlama derecesi işlevini belirlenmesinde önemli bir rol oynar.

Her bir biyokatalizör da, çok sayıda farklı fonksiyonel alana bölünmüştür, aktif merkezi, varlığı ile karakterize edilir:

1) bir katalitik merkez - ki burada enzim yapışma substrata proteinin, özel bir bölgesi. Protein molekülü katalitik merkezinin konformasyon bağlı substrat yanı sıra kilit karşılık gelmelidir çeşitli formlar alabilir. enzim proteini tersiyer veya kuaterner halde neden Böyle bir kompleks yapı açıklanmaktadır.

2) Adsorpsiyon Merkezi - Bir "tutucu" olarak hizmet vermektedir. Burada, her iletişimin ilk enzim molekülünün ve substrat molekülü arasında yer alır. Bununla birlikte, adsorpsiyon merkezi, çok zayıf oluşturur ve bağlantı bu nedenle katalitik tepkime, bu aşamada geri dönüşümlüdür.

3) allosterik merkezleri aktif merkezinde yer alan ve enzimin bütün yüzeyi boyunca olabilir. Bunların fonksiyonu - enzimin regülasyon. Düzenleme molekülleri inhibitörleri ve aktivatörler molekülleri yoluyla gerçekleşir.

enzim molekülünün bağlanma aktivatör proteinler, çalışmasını hızlandırır. İnhibitörler, tam tersine, katalitik aktivitesini inhibe eden, ve bu iki yolla gerçekleşebilir: ya molekül, enzim (rekabetçi inhibisyon) aktif merkezinin allosterik merkezi bölgesine bağlanan ya da protein (rekabetçi olmayan önleme) başka bir bölgesine bağlanmıştır. Rekabetçi inhibisyon daha etkili olarak kabul edilir. alt-tabaka için, böylece kapalı alan sonra enzime bağlanması ve bu işlem inhibitör molekülünün hemen hemen tam bir tesadüf olması durumunda mümkündür ve bir aktif merkezi oluşturur.

Enzim, genellikle diğer organik ve inorganik maddelerin aynı zamanda amino asitlerden oluşmaktadır, ancak değildir. Buna uygun olarak, izole edilmiş bir apoenzimine - proteinli kısmı koenzim - organik kısım ve kofaktör - inorganik bir parçası. Koenzim ulgevodami, yağlar, nükleik asitler, vitaminler temsil edilebilir. Buna karşılık, bir ko-faktör - genellikle, destekleyici bir metal iyonlarıdır. Enzim aktivitesi yapısı ile belirlenir: İlave maddeler katalitik özelliklerini değiştirmek, bileşime dahil. Enzimlerin çeşitli tipleri - bu faktörlerin bir kompleks oluşturmak bütün bunların bir karışımı sonucudur.

enzimlerin işin Yönetmeliği

Biyolojik olarak aktif madde daima vücut için gerekli değildir olarak enzimler. enzimlerin Biyokimya onlar aşırı kataliz zarar canlı hücreler durumunda may olmasıdır. Vücut nasılsa işlerini düzenleyen çok gerekli enzimler üzerinde zararlı etkileri önlemek için.

T. için. Enzimler protein yapısında, bunlar yüksek sıcaklıklarda imha edilir bulunmaktadır. denatürasyon işlemi ters çevrilebilir, ancak önemli ölçüde madde etkileyebilir.

pH ayrıca düzenlenmesinde önemli bir rol oynar. Maksimum enzim aktivitesi, genel olarak nötr pH (7,0-7,2) de görülmektedir. Ayrıca sadece asidik koşullar altında veya yalnızca alkalin çalışan enzimlere sahiptir. Bu nedenle, hücre lizozomlarda düşük pH, hidrolitik enzimlerin maksimum aktivite muhafaza. Çevre nötr yakın olan sitoplazma ile kaza ile temas halinde, bunların aktivitesi azalır. "Samopoedaniya" dan Böyle bir koruma hidrolaz özelliklerine dayanmaktadır.

Bu enzimlerin bileşime koenzim ve kofaktör önemi hakkında bahsedilmeye değerdir. vitaminler veya metal iyonlarının bulunması, önemli ölçüde belirli enzimlerin fonksiyonlarını etkiler.

Enzimlerin adlandırılması

Vücudun tüm enzimlerin sınıfların herhangi birine ait, hem de bunların reaksiyona girdiği ile alt-tabaka için uygun olarak adlandırılır. Bazen sistematik adlandırma bir değil başlığında substratın ikisini kullandı.

Bazı enzimlerin isimleri örnekler:

1. Karaciğer enzimleri: laktat degidrogen aza-glutamat-aza-degidrogen.
2. Tam sistematik enzimin adı: laktat + NAD-aza -oksidoredukt.

terminoloji kurallarına uymayan korunmuş ve önemsiz isimler. tripsin, kimotripsin, pepsin: Örnekler sindirim enzimleri bulunmaktadır.

Enzimlerin sentez süreci

Enzimlerin fonksiyonları da genetik düzeyde belirlenmektedir. . Protein ve bunun sentezi, transkripsiyon ve çeviri süreçleri ile tam olarak aynı olan - molekülü ve büyük olduğu için.

aşağıdaki gibi Sentez enzimleri meydana gelir. Başlangıçta, DNA, mRNA oluşturmak üzere arzu edilen enzim ilgili en. Haberci RNA, enzim parçası olan tüm amino asitleri kodlayan. Reaksiyonun ürünü yeterli gen transkripsiyon durur katalize halinde enzimlerin düzenlenmesi de, DNA seviyesinde meydana gelebilir ve üründe bir ihtiyaç var ise tam tersine, bu transkripsiyon işlemini etkinleştirir.

yayın - mRNA sitoplazma, bir sonraki aşamada serbest bırakıldıktan sonra. ribozomlar üzerinde endoplazmik retikulum peptid bağlarıyla bağlı amino asitlerden oluşan birinci zincir sentezlendi. Bununla birlikte, birincil yapıda bir protein molekülünün henüz enzimatik fonksiyonu gerçekleştiremez.

Enzim aktivitesi protein yapıları bağlıdır. Aynı EPS proteini, böylece birinci ikinci ve daha sonra üçüncül bir yapı oluşturan, büküm meydana gelir. Bazı enzimlerin sentezi, bu aşamada durdurulur, ancak katalizör etkinliğini arttırmak için genellikle gerekli olan bağlanma ve kofaktör koenzim olan edilir.

şekerler, nükleik asitler, katı yağlar ve vitaminler: endoplazmik retikulum belirli alanlarda organik enzim bileşenleri bağlı gelir. Bazı enzimler koenzimin olmadan çalışamaz.

Kofaktör oluşumunda önemli bir rol oynar proteinin dördüncül yapının. enzimlerin işlevlerin bazıları yalnızca protein alanı organizasyonu mevcuttur. Bu nedenle, çok sayıda protein globülleri arasında bir bağlantı, bir metal iyonu olduğu mevcudiyetleri kuaterner yapı için çok önemlidir.

Enzimlerin çeşitli formları

aynı reaksiyonu katalize ama bazı bakımlardan birbirinden farklı olan çeşitli enzimlerin varlığı gerekli olduğunda durumlar vardır. Örneğin, enzim 20 derecede çalışabilir, ancak 0 derecede, o işlevlerini yerine getirme mümkün olmayacaktır. Böyle bir durumda, düşük sıcaklıklarda yaşayan bir vücutta ne yapmalı?

Bu sorun, kolay aynı reaksiyonu katalize çeşitli enzimlerin varlığı ile çözülmüş, ancak farklı çalışma koşullarında edilir. enzimlerin birden formlarının iki tipi vardır:

1. İzoenzimleri. Bu tür proteinler, farklı genler tarafından kodlanır, farklı bir amino asitten oluşan, fakat aynı reaksiyonu katalize edilir.
2. Gerçek çoklu formlar. Bu proteinler aynı gen transkribe edilen, ama ribozomlar modifikasyon peptitler üzerinde husule gelmez. çıkışında da aynı enzimin çeşitli formları üretilir.

Bunun bir sonucu olarak, birinci tip birden fazla form, genetik düzeyde oluşturulur, ikinci - post-translasyonel ile.

enzimler anlam

Tıpta enzimlerin kullanımının maddeler doğru miktarlarda zaten hangi bir parçası olarak, yeni ilaçların konusuna iniyor. Bilim adamları henüz vücutta enzimler eksik sentezini uyarmak için bir yol bulmuş değil, ama şimdi yaygın olarak kendi dezavantaj süresince telafi edebilir ilaçları dağıtılır.

bir hücrede çeşitli enzimler yaşam bakımına ilişkin reaksiyonlar çok sayıda katalize etmektedir. endonükleaz ve Eksonükleaz: Bu temsilcilerinden biri nükleazlare grup enizmov edilmektedir. Bunların çalışma nükleik bir hücrede asitler, hasarlı DNA ve RNA çıkarılması sabit bir seviyede muhafaza etmektir.

Kan pıhtılaşma fenomen hakkında unutmayın. etkili bir koruma önlemi olarak, işlem enzimi, bir dizi tarafından kontrol edilir. Aralarında Baş aktif fibrin içine inaktif protein fibrinojen dönüştüren trombin vardır. Onun iplik böylelikle aşırı kan kaybını önleyerek, damar yaralanması sitesini tıkar ağının bir tür oluşturur.

Enzimler birçok süt ürünleri şarapçılık, bira, üretimde kullanılmaktadır. glikoz, maya alkol kullanılabilir, ancak, bu işlemin başarılı bir oluşum için ve bunların yeterli ekstrakte edin.

İlginç gerçekler hangi hakkında bilmiyordum

- 5,000 Da 1,000,000 - vücudun enzimlerin tümü büyük bir kütleye sahiptir. Bu molekülde protein varlığında kaynaklanmaktadır. Karşılaştırma için, molekül glukoz ağırlık - 180 Evet ve karbon dioksit - toplam 44 Evet.

- Bugüne kadar çeşitli organizmaların hücrelerinde bulunurlar 2000'den fazla enzim açtı. Bununla birlikte, bu maddelerin çoğu hala tam olarak anlaşılmamıştır.

- Enzim aktivitesi, etkili çamaşır tozu elde etmek için kullanılır. Burada, enzimler vücutta aynı role sahiptir: bunlar organik maddeleri yıkmak, ve bu özellik mücadele noktalar için yardımcı olur. Aksi takdirde bu denatürasyon işlemine devam edebilir, 50 dereceden daha yüksek olmayan bir sıcaklıkta, bir deterjan kullanılması tavsiye edilir.

- istatistiklere göre, insanların% 20, dünya çapında enzimlerin herhangi eksikliğinden muzdariptir.

- Uzun zamandır enzimlerin özellikleri hakkında, ama sadece 1897 yılında, insanlar maya olduğunu fark etti ve onların hücrelerinden bir özü alkol içine şeker fermantasyonu için kullanılabilir.